¿Y después?

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Hasta ahora nos hemos limitado a considerar la formación del complejo proteína-ligando. Pero nos podemos preguntar: Una vez formado ¿que es lo que va a ocurrir?. O, de otra forma: ¿para que sirve la formación del complejo?. Como cabría esperar, existen varias posibilidades:

  1. Nada de particular. El complejo PL se mantiene o se disocia sin que ni la proteína ni el ligando sufran ninguna modificación adicional. Es lo que ocurre con muchas proteínas de almacenamiento o transporte, como en los casos ferritina-hierro o mioglobina-oxígeno.
  2. La proteína modifica químicamente al o a los ligandos. Es decir, rompe o crea enlaces covalentes, o altera el estado redox de los ligandos. En este caso la proteína es una enzima, el o los ligandos son los sustratos de la reacción, y el sitio de unión del ligando forma parte de centro activo de la enzima

  1. La proteína sufre un cambio conformacional en una zona diferente al sitio de unión del ligando. Es decir, el ligando induce un cambio conformacional en una zona la proteína alejada de donde se ha unido. Este fenómeno se denomina alosterismo, que viene a significar "en otro lugar". Este cambio conformacional, a su vez, puede disparar toda una serie de acontecimientos, que no son excluyentes entre sí:
    1.  Modificación de la afinidad de la proteína hacia otra molécula de ligando, que puede ser de igual o diferente tipo de la inicialmente unida. Al fenómeno cinético resultante se le denomina cooperatividad.
    2. Un caso especial pero extremadamente importante es cuando ese cambio conformacional modifica la capacidad de unir a la proteína con otras macromoléculas, bien se trate de otras proteínas o bien se trate de ácidos nucleicos.  
    3. Modificación de la conformación del sitio catalítico de la enzima, si lo hubiera. En este caso se trataría de una activación o de una inhibición alostérica, según la enzima vea incrementada o disminuída su actividad catalítica, respectivamente.

Cambio conformacional en la proteína recoverina inducido por la unión de calcio.

A) Sin calcio unido. La proteína se encuentra libre en el citosol. B) Tras la unión de los iones calcio, la proteína libera su extremo amino terminal, al que se encuentra unido un resto de ácido mirístico por un enlace amida. Este ácido graso se integra en la membrana y la proteína queda asociada a la misma.

Estos cambios conformacionales inducidos por ligando son extremadamente importantes, ya que constituyen la base molecular de todos los procesos de control metabólico, de regulación de la expresión génica y del control hormonal.

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