1. Subunidades: El fragmento de anticuerpo está formado por una cadena ligera (en color pizarra) y un fragmento de la cadena pesada, en color aciano. El antígeno se presenta en color verde. Note que, a diferencia de lo que ocurre en otros ejemplos, el ligando no queda completamente oculto por la proteína. En este caso, el sitio de unión es superficial, supone una parte pequeña de la superficie del anticuerpo y en él participan ambas cadenas.

2. Conformación del anticuerpo: las dos cadenas tienen estructuras tridimensionales muy similares, estando formadas por dos barriles beta cada una. Rote la molécula para apreciar la organización estructural de la misma y la forma en que se encuentran unidas las dos cadenas.

3. Forma del sitio de unión: Puede ver la zona del sitio de unión "rebanada" en 8 niveles de profundidad distintos. Pruebe a mover la molécula, y a cambiar el tipo de representación. Note que la forma del sitio de unión es básicamente complementaria a la del péptido antigénico en la zona de unión.  

4. Enlaces 1: Entre una arg del péptido y los restos asn 91 y asp 94 de la cadena ligera. Se establece un enlace iónico entre el grupo guanidinio de la arginina y dos puentes de hidrógeno (los oxígenos de la asn 91 aparecen en color rojo India). Ponga la molécula en modo espacial compacto y rote para ver como encaja la arg en el interior del sitio de unión.

5. Enlaces 2: Ejemplo de interacciones hidrofóbicas entre una phe del péptido y tres aminóácidos de la cadena pesada: tyr 53, met 97 e his 98. Note como en contacto con la fenilalanina se encuentran sólo átomos no polares: carbono de la his o tyr, y el azufre de la met. En el modelo espacial compacto se puede ver como la arg del ejemplo anterior es el aminoácido del péptido que entra más profundamente en el anticuerpo