Para volver al tema cierre esta ventana del explorador
Cambio conformacional al unir un ligando

adenilato kinasa de Escherichia coli y Ap5A (diadenosínpentafosfato)

La adenilato kinasa es una pequeña enzima de 141 aminoácidos, que cataliza la reacción reversible:

ADP+ADP «  ATP+AMP.

Esta enzima sufre un cambio conformacional muy marcado entre su forma libre y la forma que adquiere con el ligando unido. En este ejemplo se ha usado como ligando el análogo de los sustratos Ap5A, que se une fuertemente a la enzima pero que no es modificado por ella.

 

 

Archivo 4ake.pdb G.J. SCHLAUDERER, G.E.SCHULZ

1. Proteína "abierta" sin el ligando unido

2. Los 4 aminoácidos básicos que unen a los fosfatos. Note que en la conformación abierta se encuentran muy alejados unos de otros. Es al "cerrar la boca" cuando se disponen a la distancia adecuada para interactuar con los fosfatos del ligando. Es interesante notar que los sustratos fisiológicos de la enzima (2 ADP, o ATP+AMP) presentan un  número de fosfatos total de 4, que es el número de aminoácidos básicos que participan en la interacción. 

 

Archivo 1ake.pdb C.W. MUELLER, G.E. SCHULZ

1. Proteína "cerrada", con el ligando Ap5A unido.

2. Los fosfatos cargados negativamente del ligando forman cuatro enlaces iónicos con 3 Arg y una Lys de la proteína.

3. Pueden existir moléculas de agua unidas al ligando, como en este caso (sus oxígenos se muestran en color púrpura). En el modelo espacial compacto se puede apreciar que esas moléculas de agua quedan dentro del sitio de unión, acompañando al Ap5A al interior de la proteína.

 

 

Para volver al tema cierre esta ventana del explorador