El ligando disminuye rápidamente
En el ejemplo 1 hemos considerado que la concentración de ligando es constante, y se ha estudiado el comportamiento individual de la proteína que lo une. En este ejemplo vamos considerar justo lo contrario: una vez alcanzado el equilibrio de unión, la concentración de ligando disminuye muy rápidamente, y estudiaremos la velocidad a la que disminuye la cantidad total del complejo proteína ligando. En este caso, el tiempo necesario para que la concentración del complejo P.L disminuya a la mitad viene dada por:
Está claro que cuanto menor sea K-1 será necesario más tiempo para que la concentración del complejo enzima-sustrato se reduzca a la mitad. La variación con el tiempo de la fracción de saturación viene dada por la siguiente expresión:
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Y0 es la fracción de saturación a tiempo 0 |
En la siguiente figura se muestra gráficamente este fenómeno.
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Disminución del complejo proteína ligando en función del tiempo. Se parte de una fracción de saturación inicial del 99% en los tres casos; a tiempo 0 se elimina el ligando. La concentración del complejo PL disminuye mas deprisa cuanto mayor es el valor de la constante de disociación. Como en el ejemplo 1, se ha tomado como valor de la constante K1 1x108 M-1.s-1. Para un valor de Kd de 1 mM resulta una vida media de 10 ms, y un valor de t1/2 de 7 ms. Estos valores son del orden de los encontrados en los receptores nicotínicos de acetilcolina, por ejemplo (Kd para la acetilcolina 8,3 y 18,3 mM; t1/2 de apertura del canal de 1,2 y 3,8 ms, en el caso del órgano eléctrico de Electrophorus) |
La eliminación rápida del ligando es un fenómeno que puede ocurrir en determinadas sinapsis, por ejemplo. Lo que resulta de interés es que, si la constante de disociación es suficientemente baja, pueden existir concentraciones significativas del complejo PL aunque se haya eliminado completamente el ligando del medio, dado que dicho complejo se disocia despacio.